VetCore / Proteomics Unit

Veterinärmedizinische Universität Wien

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Großgerät

Kurzbeschreibung

Bei dem Instrument (Ultraflex) erfolgt die Ionisation mittels MALDI (Matrix Assisted Laser Desorption/Ionisation), wobei die Analytprobe mit einem Überschuss an Matrix auf einem Probenteller kristallisiert wird. Im Hochvakuum der Ionenquelle des Massenspektrometers wird die kristalline Oberfläche anschließend mit kurzwelliger Laserstrahlung (Stickstofflaser 337 nm) beschossen, wodurch es zur Anregung der Matrixmoleküle und anschließenden Freisetzung von Matrix- und Analytmolekülen in die Gasphase kommt. Diese werden durch ein elektrostatisches Feld auf eine kinetische Energie von einigen keV beschleunigt und durchlaufen nach dem Verlassen eine feldfreie Driftstrecke, in der sie nach dem m/z Verhältnis aufgetrennt werden.

Ansprechperson

Ao. Univ. Prof. Ebrahim Razzazi-Fazeli

Research Services

Protein Identifizierung
DeNovo Sequenzierung
Bestimmung des Molekulargewichtes der Proteine

Methoden & Expertise zur Forschungsinfrastruktur

In folgenden Anwendungsgebieten wird das Gerät derzeit verwendet:
Identifizierung von Proteinen aus 2-dimensionalen PAGE
Aufklärung von Glykanstrukturen (Glycomics)


Folgende Projekte werden derzeit bearbeitet:
Glycananalysen, (Dr. Wilson, BoKu Univ. Vienna)
Proteinidentifizierung in ConA (Dr. Patzl, Vetmeduni Vienna)
Staphylococcus Aureus Identifizierung der Proteine (Dr. Grunert, Vetmeduni Vienna)
Identifizierung einzelner Proteine von Jatropha curcas (Dr. Maghuly, BoKu Univ. Vienna)
Identifizierung von Membranproteinen (Dr. Mayrhofer, IFA Tulln)
Identifizierung von Proteinase in Trichomonas ssp (Dr. Bilic, Vetmeduni Vienna)

Zuordnung zur Core Facility

VetCore Technologiezentrum der Vetmeduni Wien

Ao. Univ. Prof. Ebrahim Razzazi-Fazeli
VetCore Technologiezentrum / Proteomics Einheit
01 25077-6380
ebrahim.razzazi@vetmeduni.ac.at
http://www.vetmeduni.ac.at/vetcore/
http://www.vetmeduni.ac.at/de/vetcore/research-units/research-units/proteomics/
Die Leistungen der Proteomics Einheit können von Kiniken, Instituten sowie externen Usern in Anspruch genommen werden. Für die Kontaktaufnahme wenden Sie sich bitte an Prof. Razzazi-Fazeli oder Frau Dr. Hummel sowie Frau Mag. Nöbauer - siehe Kontakt.
Dr. Billic, Vetmeduni Vienna
Ing. Miller, Vetmeduni Vienna
Dr. Patzl, Vetmeduni Vienna
Dr. Braus, Vetmeduni Vienna
Prof. Aurich, Vetmeduni Vienna
Dr. Budik, Vetmeduni Vienna
Prof. Joachim, Vetmeduni Vienna
Prof. Walter, Vetmeduni Vienna
Prof. El-Matbouli, Vetmeduni Vienna
Dr. Gokhlesh, Vetmeduni Vienna
Prof. Wilson, BOKU
Prof. Jungbauer, BOKU (ACIB)
PD. Dr. Maghuly, BOKU
Dr. Mayrhofer, IFA Tulln
Identifizierung der Proteine von Staphylococcus Aureus (Dr. Grunert, Vetmeduni Vienna)
Identifizierung einzelner Proteine von Jatropha curcas (Dr. Maghuly, BoKu Univ. Vienna)
1. Zakharova K., Sterflinger K., Razzazi-Fazeli E., Noebauer K., Marzban G. (2014) Global Proteomics of the Extremophile Black Fungus Cryomyces antarcticus Using 2D-Electrophoresis Natural Science6, 978-995

2. Dragosits, M; Pflügl, S; Kurz, S; Razzazi-Fazeli, E; Wilson, IB; Rendic, D (2014): Recombinant Aspergillus β-galactosidases as a robust glycomic and biotechnological tool. Appl Microbiol Biotechnol (98), 8 3553-3567

3. Lackner, F; Beck, G; Eichmeir, S; Gemeiner, M; Hummel, K; Pullirsch, D; Razzazi-Fazeli, E; Seifner, A; Miller, I (2014): Contamination of therapeutic human immunoglobulin preparations with apolipoprotein H (β2-glycoprotein I). Electrophoresis (35), 4 515-521.

4. Marco-Ramell, A; Miller, I; Nöbauer, K; Möginger, U; Segalés, J; Razzazi-Fazeli, E; Kolarich, D; Bassols, A (2014): Proteomics on porcine haptoglobin and IgG/IgA show protein species distribution and glycosylation pattern to remain similar in PCV2-SD infection. J Proteomics (101) 205-216

5. Miller, I; Preßlmayer-Hartler, A; Wait, R; Hummel, K; Sensi, C; Eberini, I; Razzazi-Fazeli, E; Gianazza, E (2014): In between - Proteomics of dog biological fluids. J Proteomics. 2014; 106:30-45

6. Dragosits, M; Yan, S; Razzazi-Fazeli, E; Wilson, IB; Rendic, D (2015): Enzymatic properties and subtle differences in the substrate specificity of phylogenetically distinct invertebrate N-glycan processing hexosaminidases. Glycobiology. 2015; 25(4):448-464

7. Marco-Ramell, A; Hummel, K; Razzazi-Fazeli, E; Bassols, A; Miller, I (2015): Concentration and pattern changes of porcine serum apolipoprotein A-I in four different infectious diseases. Electrophoresis (36), 4 543-551