Kristallisationsroboter mosquito Xtal3

Universität Salzburg

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Open for Collaboration

Kurzbeschreibung

Das Gerät besteht aus: 8-Kanal Pipettier-Einheit; Spule mit 26.000 Pipetten; Pipetten-Ladeeinheit; Kalibrierungsblock; Führungsblock; Verschweiß-Halterung für Hanging Drop Anwendungen; Computer; Steuerungs- und Auswertungssoftware. Das Gerät erlaubt reproduzierbare Pipettierschritte im Volumenbereich 25 nl bis 1,2 µl bei hochviskosen Flüssigkeiten, eine Feuchtekammer gewährt Schutz vor Verdunstung der Nanolitertropfen.

Ansprechperson

Univ.-Prof. Dr. Johann Brandstetter

Research Services

Kristallisationkampagnen

Methoden & Expertise zur Forschungsinfrastruktur

Die Kristallisation eines Biomoleküls stellt eine der größten Herausforderungen für die Aufklärung der Raumstruktur dar. Kristallisationsroboter ermöglichen Kristallisationsexperimente auf Nanoliter-Maßstab zu reduzieren, was im Vergleich zu händischen Kristallisationsansätzen erlaubt, mit einer 10 bis 100-fach geringerer Proteinmenge zu arbeiten bzw. bei gleicher vorhandener Proteinmenge entsprechend umfangreichere Kristallisationsscreeningkampagnen durchzuführen. Diese Nanoliter-Kristallisationsrobotik erlaubt strukturelle Untersuchungen an Proteinen, die nur in sehr geringen Ausbeuten herstellbar sind, wie z.B. Membranproteinen. Aufgrund der kontaminationsfreien Arbeitsweise eignet sich der Roboter insbesondere auch für (epi-)genetische Pipettieranwendungen.

Zuordnung zur Forschungsinfrastruktur

Chemische und Strukturbiologie

Nutzungsbedingungen

Bitte um Kontaktaufnahmen mit der Universität Salzburg (science_plus@plus.ac.at) oder mit der/dem FI-Verantwortlichen

Kooperationspartner

Fachbereich für Biowissenschaften, Universität Salzburg
SALK, PMU
Medizinische Universität Wien
Technische Universität München
Novo Nordisk Kopenhagen
Universität Köln
Helmholtz Forschungszentrum Jülich
Emory University, Medical School (USA)
MPI Martinsried
Universidade Federal de Minas Gerais, Brasilien

Referenzprojekte

Funktionelle Studien zu extralysosomalem Legumain
2023-2025
Elfriede Dall
FWF

International PhD Program "Immunity in Cancer and Allergy"
01.08.2008 - 31.12.2017
Thalhamer Josef (Projektleiter); Aberger Fritz, Brandstetter Johann, Duschl Albert, Ferreira Fatima, Gratz Iris, Greil Richard, Hartmann Tanja, Huber Christian, Risch Angela, Wessler Silja
FWF
http://www.uni-salzburg.at/index.php?id=86&MP=200731-200747

Christian Doppler Laboratory for Innovative Tools for the Characterization of Biosimilars
01.10.2013-30.06.2021
Huber christian (Sprecher); Brandstetter Johann, Cabrele Chiara, Gadermaier Gabriele, Stutz Hanno
CD Forschungsgesellschaft, Sandoz, Thermo Fisher Scientific, bmWFJ
http://cdl-biosimilars.sbg.ac.at/

Entwicklung konformationsspezifischer Furin-Inhibitoren
13.05.2020-12.05.2022
Sven Dahms, Hans Brandstetter
FWF
https://fwf.ac.at

Referenzpublikationen

Fragment-Based Design, Synthesis, and Characterization of Aminoisoindole-Derived Furin Inhibitors
2024
Roman W. Lange, Konstantin Bloch, Miriam Ruth Heindl, Jan Wollenhaupt, Manfred S. Weiss, Hans Brandstetter, Gerhard Klebe, Franco H. Falcone, Eva Böttcher-Friebertshäuser, Sven O. Dahms, Torsten Steinmetzer
ChemMedChem
https://doi.org/10.1002/cmdc.202400057

Inhibitors of the Elastase LasB for the Treatment of Pseudomonas aeruginosa Lung Infections
2023
Jelena Konstantinović, Andreas M. Kany, Alaa Alhayek, Ahmed S. Abdelsamie, Asfandyar Sikandar, Katrin Voos, Yiwen Yao, Anastasia Andreas, Roya Shafiei, Brigitta Loretz, Esther Schönauer, Robert Bals, Hans Brandstetter, Rolf W. Hartmann, Christian Ducho, Claus-Michael Lehr, Christoph Beisswenger, Rolf Müller, Katharina Rox, Jörg Haupenthal, and Anna K.H. Hirsch
ACS Central Science
https://doi.org/10.1021/acscentsci.3c01102

Structural and functional studies of legumain–mycocypin complexes revealed a competitive, exosite-regulated mode of interaction
2022
T Elamin, NP Santos, P Briza, H Brandstetter, E Dall
Journal of Biological Chemistry 298 (10)
https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102502

Discovery and Characterization of Synthesized and FDA-Approved Inhibitors of Clostridial and Bacillary Collagenases
2022
A Alhayek, AS Abdelsamie, E Schönauer, V Camberlein, E Hutterer, ..., H Brandstetter, A Hirsch
Journal of Medicinal Chemistry 65 (19), 12933-12955
https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.2c00785

Dichlorophenylpyridine-based molecules Inhibit furin through an induced-Fit mechanism
2022
SO Dahms, G Schnapp, M Winter, FH Büttner, M Schlepütz, C Gnamm, … & H Brandstetter
ACS chemical biology 17 (4), 816-821
https://doi.org/10.1021/acschembio.2c00103

Phosphonate as Stable Zinc‐binding Group for Inhibitors of Clostridial Collagenase H (ColH) as Pathoblocker Agents
2021
Katrin Voos, Esther Schönauer, Alaa Alhayek, Jörg Haupenthal, Anastasia Andreas, Rolf Müller, Rolf W Hartmann, Hans Brandstetter, Anna KH Hirsch, Christian Ducho
ChemMedChem
https://doi.org/10.1002/cmdc.202000994
https://doi.org/10.1002/cmdc.202000994

The Basicity Makes the Difference: Improved Canavanine-Derived Inhibitors of the Proprotein Convertase Furin
2021
Thuy Van Lam van, Miriam Ruth Heindl, Christine Schlutt, Eva Böttcher-Friebertshäuser, Ralf Bartenschlager, Gerhard Klebe, Hans Brandstetter, Sven O Dahms, Torsten Steinmetzer
ACS Medicinal Chemistry Letters
https://doi.org/10.1021/acsmedchemlett.0c00651
https://doi.org/10.1021/acsmedchemlett.0c00651