Tip-scanning High Speed Atomic Force Microscope

FH Oberösterreich

Linz | Website

Großgerät

Kurzbeschreibung

Die High-Speed Rasterkraftmikroskopie ermöglicht die markierungsfreie Visualisierung von einzelnen biologischen Molekülen (Proteinen, Membranen, DNA, RNA, etc.), deren Wechselwirkungen und Dynamiken, sowie Konformationsänderungen in ihrem natürlichen Kontext, d.h. in wässriger Umgebung und bei physiologischen Temperaturen, mit sub-molekularer Orts- sowie 100 ms Zeitauflösung.

Ansprechperson

Johannes Preiner

Research Services

» Analyse von molekularen Wechselwirkungen und physikalischen Oberflächeneigenschaften
» Chemische Raten und Affinitäten, Stöchiometrie, Multivalenz, Wechselwirkungskräfte -und Energien
» Markierungsfreie Echtzeit-Visualisierung von Biomolekülen, Interaktionen und Konformationsänderungen, zelluläre Interaktionsstudien (Wirkstoffcharakterisierung)
» Kombination der Ergebnisse und Modellbildung, mathematische Modellierung und Simulation

Methoden & Expertise zur Forschungsinfrastruktur

Verschiedene Anwendungen aus dem Bereich der Dynamik und Wechselwirkungen von löslichen Proteinen und Membranproteinen, Antikörper-Antigen Wechselwirkungen, Komplement Aktivierung, Exosomen, Viren, etc.

Für Details kontaktieren Sie bitte den Projektleiter.
1. M. Axmann, E. Sezgin, A. Karner, J. Novacek, M.D. Brodesser, C. Röhrl, J. Preiner, H. Stangl, B. Plochberger. „Receptor-independent transfer of low density lipoprotein cargo to bio-membranes“ Nano Letters (2019)

2. B. Plochberger, C. Röhrl, J. Preiner, C. Rankl, M. Brameshuber, J. Madl, R. Bittman, R. Ros, E. Sezgin, C. Eggeling, P. Hinterdorfer, H. Stangl, G. J. Schütz „HDL particles incorporate into lipid bilayers – a combined AFM and single molecule fluorescence microscopy study” Scientific Reports 7 (15886) (2017)
doi:10.1038/s41598-017-15949-7

3. A. Karner, B. Nimmervoll, B. Plochberger, E. Klotzsch, A. Horner, D.G. Knyazev, R. Kuttner, K. Winkler, L. Winter, C. Siligan, N. Ollinger, P. Pohl, J. Preiner* „Tuning membrane protein mobility by confinement into nanodomains“ Nature Nanotechnology 12(3) (2017)
doi:10.1038/nnano.2016.236

4. B. Nimmervoll, L. A. Chtcheglova, K. Juhasz, N. Cremades, F. A. Aprile, A. Sonnleitner, P. Hinterdorfer, L. Vigh, J. Preiner, Z. Balogi „Cell surface localised Hsp70 is a cancer specific regulator of clathrin-independent endocytosis“ FEBS Letters, 589 (19B) (2015)
doi: 10.1016/j.febslet.2015.07.037

5. A. Horner‡ F. Zocher‡ J. Preiner‡ N. Ollinger, C. Siligan, Sergey A. Akimov, P. Pohl „The mobility of single‐file water molecules is governed by the number of H‐bonds they may form with channel‐ lining residues“ Science Advances 2 (2015) doi: 10.1126/sciadv.1400083

6. J. Preiner*, A. Horner, A. Karner, N. Ollinger, C. Siligan, P. Pohl, P. Hinterdorfer „High-Speed AFM Images of Thermal Motion Provide Stiffness Map of Interfacial Membrane Protein Moieties “Nano Letters 15 (2014) doi: 10.1021/nl504478f

7. J. Preiner, N. Kodera, J. Tang, A. Ebner, M. Brameshuber, D. Blaas, N. Gelbmann, H.J. Gruber, T. Ando, P. Hinterdorfer „IgGs are made for walking on bacterial and viral surfaces“ Nature Communications 5 (2014) doi: 10.1038/ncomms5394