Kurzbeschreibung
Das Gerät besteht aus: Ionenquelle für die Matrix-unterstützte Laser Desorption/Ionisation (MALDI), inkl. gepulster Ionenextraktion und variabler Ionenextraktionsenergie; Feststofflaser mit 2000 Hz Repetitionsrate; CCD-Kamera; Time-Of-Flight (TOF)-Massenanalysator für MS und MS/MS Experimente im Linear- und Reflektormodus sowie Positiv- und Negativmodus; Detektoren für Linear- und Reflektormodus; Vollautomatisierter Einführung der Targetplattenhalterung; Unterbrechungsfreie Stromversorgung; Steuerungscomputer; Steuerungs- und Auswertungs-Software mit permanenter Lizenz, für Gerätesteuerung, Daten-Akquisition/-Prozessieren/-Analyse und Kalibrierung.
Ansprechperson
Univ.-Prof. Dr. Hans Brandstetter
Research Services
Massenanalyse von Peptiden, Proteinen, DNA/RNA, Kohlenhydraten, Polymeren
Methoden & Expertise zur Forschungsinfrastruktur
Identifizierung und Charakterisierung synthetischer, isolierter und rekombinanter Peptide und intakter Proteine, RNA/DNA, Kohlenhydrate, synthetischer Polymere, metallorganischer Komplexe
Zuordnung zur Forschungsinfrastruktur
Fachbereich für Chemie und Physik der Materialien, Universität Salzburg
Institut für Chemie und Pharmazie, Universität Regensburg, Deutschland
2023
Elfriede Dall
FWF
https://www.fwf.ac.at/forschungsradar/10.55776/Y1469
International PhD Program "Immunity in Cancer and Allergy"
01.08.2008 - 31.12.2017
Thalhamer Josef (Projektleiter); Aberger Fritz, Brandstetter Johann, Duschl Albert, Ferreira Fatima, Gratz Iris, Greil Richard, Hartmann Tanja, Huber Christian, Risch Angela, Wessler Silja
FWF
Kofaktor- und Substratabhängige Aktivierung des Gerinnungsfaktors IXa
01.07.2011-30.6.2014
Brandstetter Johann
FWF
Christian Doppler Laboratory for Innovative Tools for the Characterization of Biosimilars
01.10.2013-30.09.2020
Huber christian (Sprecher); Brandstetter Johann, Cabrele Chiara, Gadermaier Gabriele, Stutz Hanno
CD Forschungsgesellschaft, Sandoz, Thermo Fisher Scientific, bmWFJ
https://www.plus.ac.at/biowissenschaften/forschung/cdl-cd-labor-fuer-biosimilars
2024
Jamil Serwanja, Alexander C. Wieland, Astrid Haubenhofer, Hans Brandstetter, Esther Schönauer
Proceedings of the National Academy of Sciences USA
https://doi.org/10.1073/pnas.2321002121
Fragment-Based Design, Synthesis, and Characterization of Aminoisoindole-Derived Furin Inhibitors
2024
Roman W. Lange, Konstantin Bloch, Miriam Ruth Heindl, Jan Wollenhaupt, Manfred S. Weiss, Hans Brandstetter, Gerhard Klebe, Franco H. Falcone, Eva Böttcher-Friebertshäuser, Sven O. Dahms, Torsten Steinmetzer
ChemMedChem
https://doi.org/10.1002/cmdc.202400057
Inhibitors of the Elastase LasB for the Treatment of Pseudomonas aeruginosa Lung Infections
2023
Jelena Konstantinović, Andreas M. Kany, Alaa Alhayek, Ahmed S. Abdelsamie, Asfandyar Sikandar, Katrin Voos, Yiwen Yao, Anastasia Andreas, Roya Shafiei, Brigitta Loretz, Esther Schönauer, Robert Bals, Hans Brandstetter, Rolf W. Hartmann, Christian Ducho, Claus-Michael Lehr, Christoph Beisswenger, Rolf Müller, Katharina Rox, Jörg Haupenthal, and Anna K.H. Hirsch
ACS Central Science
https://doi.org/10.1021/acscentsci.3c01102
Structural and functional studies of legumain–mycocypin complexes revealed a competitive, exosite-regulated mode of interaction
2022
T Elamin, NP Santos, P Briza, H Brandstetter, E Dall
Journal of Biological Chemistry 298 (10)
https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102502
Discovery and Characterization of Synthesized and FDA-Approved Inhibitors of Clostridial and Bacillary Collagenases
2022
A Alhayek, AS Abdelsamie, E Schönauer, V Camberlein, E Hutterer, ..., H Brandstetter, A Hirsch
Journal of Medicinal Chemistry 65 (19), 12933-12955
https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.2c00785
Dichlorophenylpyridine-based molecules Inhibit furin through an induced-Fit mechanism
2022
SO Dahms, G Schnapp, M Winter, FH Büttner, M Schlepütz, C Gnamm, … & H Brandstetter
ACS chemical biology 17 (4), 816-821
https://doi.org/10.1021/acschembio.2c00103
A Novel FRET Peptide Assay Reveals Efficient Helicobacter Pylori HtrA Inhibition Through Zinc and Copper Binding
2020
Bernegger S, Brunner C, Vizovišek M, Fonovic M, Cuciniello G, Giordano F, Stanojlovic V, Jarzab M, Simister P, Feller SM, Obermeyer G, Posselt G, Turk B, Cabrele C, Schneider G, Wessler S
Sci. Rep.
https://www.nature.com/articles/s41598-020-67578-2
DOI: 10.1038/s41598-020-67578-2
Crystal Structure of Plant Legumain Reveals a Unique Two-Chain State with pH-Dependent Activity Regulation
2018
Zauner FB, Dall E, Regl C, Grassi L, Huber CG, Cabrele C, Brandstetter H
Plant Cell 30(3):686
http://www.plantcell.org/content/30/3/686.long
DOI: 10.1105/tpc.17.00963
Structural analyses of Arabidopsis thaliana legumain γ reveal differential recognition and processing of proteolysis and ligation substrates
2018
Zauner FB, Elsässer B, Dall E, Cabrele C, Brandstetter H
J. Biol. Chem. 293(23):8934
https://www.natureindex.com/article/10.1074/jbc.m117.817031
DOI: 10.1074/jbc.M117.817031
The Recombinant Inhibitor of DNA Binding Id2 Forms Multimeric Structures via the Helix-Loop-Helix Domain and the Nuclear Export Signal
2018
Roschger C, Schubert M, Regl C, Andosch A, Marquez A, Berger T, Huber CG, Lütz-Meindl U, Cabrele C
Int. J. Mol. Sci. 19(4):E1105
https://www.mdpi.com/1422-0067/19/4/1105/htm
DOI: 10.3390/ijms19041105
Complete NMR Assignment of Succinimide and Its Detection and Quantification in Peptides and Intact Proteins
2017
Grassi L, Regl C, Wildner S, Gadermaier G, Huber CG, Cabrele C, Schubert M
Anal. Chem. 89(22):11962
https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.analchem.7b01645
DOI: 10.1021/acs.analchem.7b01645
Targeting of a Helix-Loop-Helix Transcriptional Regulator by a Short Helical Peptide
2017
Roschger C, Neukirchen S, Elsässer B, Schubert M, Maeding N, Verwanger T, Krammer B, Cabrele C
ChemMedChem 12(18):1497
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/cmdc.201700305
DOI: 10.1002/cmdc.201700305
Impact of the amino acid sequence on the conformation of side chain lactam-bridged octapeptides
2017
Neukirchen S., Krieger V., Roschger C., Schubert M., Elsässer B., Cabrele C.
J. Pept. Sci. 23(7-8):587-596
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/psc.2997
DOI: 10.1002/psc.2997