AVANCE III HD 600 MHz Spektrometer

Universität Salzburg

Salzburg | Website

Großgerät

Kurzbeschreibung

Kernspinresonanzspektrometer für Anwendungen der chemischen Strukturaufklärung von kleinen Molekülen bis hin zu modernen biologischen Anwendungen wie Protein-Strukturaufklärung, Protein-Interaktionen, der Analyse von posttranslationalen Modifikationen. Das System besteht aus einen supraleitenden Magnet (14 Tesla), 1H/13C/15N/31P Quadrupolprobenkopf, Probenwechsler für 24 Proben, Konsole (Frequenzerzeugung, Verstärker, Lock, Gradienteneinheit), Temperatureinheit (-15 bis 60°C), Linux Workstation, Ultrastabilisierter Stromversorgung (USV für 11 min). Das System kann vollautomatisch bis zu 24 Proben hintereinander messen (typisch für Aufklärung der chem. Struktur kleiner Moleküle) oder es können für mehrere Tage oder Wochen hochkomplizierte Experimente zur Proteinsignalzuordnung und Proteinstrukturaufklärung vollautomatisch gemessen werden.

Ansprechperson

Prof. Dr. Chiara Cabrele

Research Services

Vorexperimente für Biomoleküle (z.B. "Fingerprint" 1H-15N zweidimensionales Spektrum eines Proteins) zur Abklärung, ob ein Protein für NMR-Bindungsstudien oder/und dreidimensionaler NMR-Strukturbestimmung geeignet ist

Methoden & Expertise zur Forschungsinfrastruktur

Das Gerät wird verwendet für Untersuchung von biologischen Systemen wie Proteine, Peptide und Oligosaccharide. Dabei reichen die Anwendungen von der Strukturbestätigung von Peptiden (chem. Struktur) bis hin zur dreidimensionalen Strukturbestimmung von Proteinen. Ein Fokus ist die Lokalisierung von Protein-Interaktion mit Bindungspartnern auf der Proteinsequenz als auch die Lokalisierung der Bindung auf der Ligandenseite. Ein weiterer Fokus liegt auf der Detektion von posttranslationalen Modifikationen. Kleinere Aufgaben sind die chemische Strukturaufklärung von kleinen Molekülen, z.B. von aufgereinigten unbekannten Substanzen, oder die Bestätigung der Identität von kommerziell erworbenen oder durch Kooperation erhaltenen Substanzen. Weiterhin werden die chemisch arbeitenden Gruppen an der Uni Salzburg (z.B. Prof. Nicola Hüsing, Fachbereich Chemie und Physik der Materialien) durch Routinemessungen (eindimensionale 1H und 13C Spektren) unterstützt.

Zuordnung zur Core Facility

Chemische und Strukturbiologie

Prof. Dr. Chiara Cabrele
Fachbereich Biowissenschaften, Schwerpunkt ACBN
0043 662 8044 7240
chiara.cabrele@sbg.ac.at
https://www.uni-salzburg.at/index.php?id=208727
Bitte kontaktieren Sie uns unter science.plus@sbg.ac.at, oder kontaktieren Sie direkt die/den FI-Verantwortliche/n
Fachbereich für Biowissenschaften, Universität Salzburg
Fachbereich für Chemie und Physik der Materialien, Universität Salzburg
Wroclaw University of Science and Technology, Polen
Institut für klinische Biochemie, Universitätsklinikum Hannover, Deutschland
Institut für Chemie und Pharmazie, Universität Regensburg, Deutschland
Institut für Mikrobiologie, ETH Zürich, Schweiz
International PhD Program "Immunity in Cancer and Allergy"
01.08.2008-31.12.2017
Thalhamer Josef (Projektleiter), Aberger Fritz, Brandstetter Johann, Duschl Albert, Ferreira Fatima, Gratz Iris, Greil Richard, Hartmann Tanja, Huber Christian, Risch Angela, Wessler Silja
FWF

Kofaktor- und Substratabhängige Aktivierung des Gerinnungsfaktors IXa
01.07.2011-30.06.2014
Brandstetter Johann
FWF

Christian Doppler Laboratory for Innovative Tools for the Characterization of Biosimilars
01.10.2013-30.09.2018
Huber Christian (Sprecher), Brandstetter Johann, Cabrele Chiara, Gadermaier Gabriele, Stutz Hanno
CD Forschungsgesellschaft, Sandoz, Thermo Fisher Scientific, BMWFJ
Novel Floral Scent Compounds from Night-Blooming Araceae Pollinated by Cyclocephaline Scarabs (Melolonthidae, Cyclocephalini)
2018
Maia ACD, Grimm C, Schubert M, Etl F, Gonçalves EG, Do Amaral Ferraz Navarro DM, Schulz S, Dötterl S
J. Chem. Ecol.
https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10886-018-1018-1
DOI: 10.1007/s10886-018-1018-1

A New Family of Capsule Polymerases Generates Teichoic Acid-Like Capsule Polymers in Gram-Negative Pathogens
2018
Litschko C, Oldrini D, Budde I, Berger M, Meens J, Gerardy-Schahn R, Berti F, Schubert M, Fiebig T
Mbio 9(3):E00641-18
https://mbio.asm.org/content/9/3/e00641-18/article-info
DOI: 10.1128/mBio.00641-18

The Recombinant Inhibitor of DNA Binding Id2 Forms Multimeric Structures via the Helix-Loop-Helix Domain and the Nuclear Export Signal
2018
Roschger C, Schubert M, Regl C, Andosch A, Marquez A, Berger T, Huber CG, Lütz-Meindl U, Cabrele C
Int. J. Mol. Sci. 19(4):E1105
https://www.mdpi.com/1422-0067/19/4/1105/htm
DOI: 10.3390/ijms19041105

Complete NMR Assignment of Succinimide and Its Detection and Quantification in Peptides and Intact Proteins
2017
Grassi L, Regl C, Wildner S, Gadermaier G, Huber CG, Cabrele C, Schubert M
Anal. Chem. 89(22):11962
https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.analchem.7b01645
DOI: 10.1021/acs.analchem.7b01645

Two Distinct Conformations in Bet v 2 Determine Its Proteolytic Resistance to Cathepsin S
2017
Soh WT, Briza P, Dall E, Asam C, Schubert M, Huber S, Aglas L, Bohle B, Ferreira F, Brandstetter H
Int. J. Mol. Sci. 18(10):E2156
https://www.mdpi.com/1422-0067/18/10/2156
DOI: 10.3390/ijms18102156

Targeting of a Helix-Loop-Helix Transcriptional Regulator by a Short Helical Peptide
2017
Roschger C, Neukirchen S, Elsässer B, Schubert M, Maeding N, Verwanger T, Krammer B, Cabrele C
ChemMedChem 12(18):1497
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/cmdc.201700305
DOI: 10.1002/cmdc.201700305

A Secondary Structural Element in a Wide Range of Fucosylated Glycoepitopes
2017
Aeschbacher T, Zierke M, Smieško M, Collot M, Mallet JM, Ernst B, Allain FH, Schubert M
Chemistry 23(48):11598
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/chem.201701866
DOI: 10.1002/chem.201701866

Impact of the amino acid sequence on the conformation of side chain lactam-bridged octapeptides
2017
Neukirchen S., Krieger V., Roschger C., Schubert M., Elsässer B., Cabrele C.
J. Pept. Sci. 23(7-8):587-596
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/psc.2997
DOI: 10.1002/psc.2997

Inhibition of delta-secretase improves cognitive functions in mouse models of Alzheimer's disease
2017
Z. Zhang, O. Obianyo, E. Dall, Y. Du, H. Fu, X. Liu, S.S. Kang, M. Song, S.P. Yu, C. Cabrele, M. Schubert, X. Li, J.Z. Wang, H. Brandstetter, K. Ye
Nat. Commun. 8:14740
https://www.nature.com/articles/ncomms14740
DOI: 10.1038/ncomms14740

Dimerization of the fungal defense lectin CCL2 is essential for its toxicity against nematodes
2017
S. Bleuler-Martinez, K. Stutz, R. Sieber, M. Collot, J.M. Mallet, M. Hengartner, M. Schubert, A. Varrot, M. Künzler
Glycobiology 27(5):486-500
https://academic.oup.com/glycob/article/27/5/486/2566822
DOI: 10.1093/glycob/cww113

Structural basis for sulfation-dependent self-glycan recognition by the human immune-inhibitory receptor Siglec-8
2016
J. M. Propster, F. Yan, B. Ernst, F.H.-T. Allain, M. Schubert
Proc. Natl. Acad. Sci. USA 113, E4170-9
http://www.pnas.org/content/113/29/E4170.abstract
DOI: 10.1073/pnas.1602214113

Straightforward Solvothermal Synthesis toward Phase Pure Li2CoPO4F
2016
J. Schoiber, R.J.F. Berger , J. Bernardi, M. Schubert, C. Yada, H. Miki, N. Husing
Crystal Growth & Design 16, 4999-5005
Crystal Growth & Design 16, 4999-5005
DOI: 10.1021/acs.cgd.6b00573