MICROSTAR HF MICROFOCUS ROTATING ANODE

Universität Salzburg

Salzburg | Website

Großgerät

Kurzbeschreibung

Das Röntgendiffraktometer besteht aus einem Röntgengenerator, Röntgenoptik (Spiegelsystem), einer Cryo-Anlage und einem Röntgenflächenzähler. Der Röntgengenerator erzeugt mittels einer Kupfer-Drehanode Röntgenstrahlung (Cu Kα, 1.54 Å), die über ein Spiegelsystem weiter fokussiert und monochromatisiert wird. Die stickstoffbetriebene Kryoanlage erlaubt eine auf ein Grad genaue Temperatureinstellung von ca. 80 bis 300 Kelvin. Die imaging plate Technologie des Röntgendetektors erlaubt den Nachweis von Röntgendiffraktion bei extrem langen Zellachsen von bis zu 500 Å und eine Auflösung von besser als 1.5 Å.

Ansprechperson

Prof. Dr. Hans Brandstetter

Research Services

Röntgenstrukturanalyse von Makromolekülen (vornehmlich Proteinen und DNA)

Methoden & Expertise zur Forschungsinfrastruktur

Das Röntgendiffraktometer ist das apparative Herzstück zur molekularen Strukturaufklärung. Das vorliegende Gerät ist insbesondere für die Aufklärung biologisch relevanter Makromoleküle wie Proteine und DNA ausgelegt. Die Strukturaufklärung ist der Schlüssel für das mechanistische Verständnis dieser Moleküle. Konkrete Einsatzgebiete umfassen Proteine im Bereich der Immunologie, Allergie, Antigenprozessierung, Pathogen-Wirt-Wechselwirkung, Blutgerinnung und andere. Alle diese untersuchten Proteine spielen eine große Bedeutung bei gesundheitsrelevanten Themen. Die dadurch erzielten Strukturaufklärungen haben bereits mehrfach neue Entwicklungsmöglichkeiten in Diagnose und Therapie der jeweiligen Krankheitsgebiete eröffnet.

Zuordnung zur Core Facility

Chemische und Strukturbiologie

Prof. Dr. Hans Brandstetter
Fachbereich Biowissenschaften, Schwerpunkt ACBN
0043 662 8044 7270
hans.brandstetter@sbg.ac.at
http://www.uni-salzburg.at/index.php?id=77&MP=77-44794
Bitte kontaktieren Sie uns unter science.plus@sbg.ac.at, oder kontaktieren Sie direkt die/den FI-Verantwortliche/n
Fachbereich Chemie & Physik der Materialien, Universität Salzburg
Universität Innsbruck
Medizinische Universität Wien
Technische Universität München
Universität Antwerpen
Shire Bioscience Wien
Novo Nordisk Kopenhagen
Universidade de Lisboa
University of Massachusetts, Amherst
MPI Golm
Sanford-Burnham Institute La Jolla
Universität Bielefeld
Universität Köln
Helmholtz Forschungszentrum Jülich
Emory University, Medical School (USA)
MPI Martinsried
SALK, PMU
DKFZ Heidelberg
Universität Lund (Schweden)
Universidade Federal de Minas Gerais
International PhD Program "Immunity in Cancer and Allergy"
2009-2021
Huber Christian; Aberger Fritz, Brandstetter Johann, Duschl Albert, Ferreira Fatima, Gratz Iris, Greil Richard, Hartmann Tanja, Risch Angela, Wessler Silja
FWF
http://ica.sbg.ac.at

Kofaktor- und Substratabhängige Aktivierung des Gerinnungsfaktors IXa
01.07.2011-30.6.2014
Brandstetter Johann
FWF

Christian Doppler Laboratory for Innovative Tools for the Characterization of Biosimilars
01.10.2013-30.09.2018
Huber christian (Sprecher); Brandstetter Johann, Cabrele Chiara, Gadermaier Gabriele, Stutz Hanno
CD Forschungsgesellschaft, Sandoz, Thermo Fisher Scientific, bmWFJ

Funktionelle Prinzipien der Legumain-Macrocypin Interaktion
2019-2022
Elfriede Dall
FWF

Mechanismus des bakteriellen Kollagenabbaus
2019-2022
Esther Schönauer
FWF
Protease recognition sites in Bet v 1a are cryptic, explaining its slow processing relevant to its allergenicity
2015
Freier R., Dall E., Brandstetter H.
Scientific Reports
http://www.nature.com/articles/srep12707
DOI: 10.1038/srep12707

Structure and mechanism of an aspartimide-dependent peptide ligase in human legumain.
2015
Dall E., Fegg J.C., Briza P., Brandstetter H.
Angwandte Chemie
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4506564/
DOI: 10.1002/anie.201409135

Posttranslational modifications of intact proteins detected by NMR spectroscopy: application to glycosylation.
2015
Schubert M., Walczak M.J., Aebi M., Wider G.
Angewandte Chemie
http://onlinelibrary.wiley.com/wol1/doi/10.1002/anie.201502093/abstract
DOI: 10.1002/anie.201502093

Stabilization of the Dimeric Birch Pollen Allergen Bet v 1 Impacts Its Immunological Properties
2014
Kofler S., Ackaert C., Samonig M., Asam C., Briza P., Horejs-Hoeck J., Cabrele C., Ferreira F., Duschl A., Huber C., Brandstetter H.
The Journal of Biological Chemistry
http://www.jbc.org/content/289/1/540.long
DOI: 10.1074/jbc.M113.518795

Mechanistic and structural studies on legumain explain its zymogenicity, distinct activation pathways, and regulation.
2013
Dall E., Brandstetter H.
PNAS
http://www.pnas.org/content/110/27/10940.long
DOI: 10.1073/pnas.1300686110

Structure of collagenase G reveals a chew-and-digest mechanism of bacterial collagenolysis.
2011
Eckhard U., Schönauer E., Nüss D., Brandstetter H.
Nature Structural and Molecular Biology
http://www.nature.com/nsmb/journal/v18/n10/full/nsmb.2127.html
DOI: 10.1038/nsmb.2127

Molecular metamorphosis in polcalcin allergens by EF-hand rearrangements and domain swapping
2010
Magler I., Nüss D., Hauser M., Ferreira F., Brandstetter H.
The FEBS Journal
http://onlinelibrary.wiley.com/wol1/doi/10.1111/j.1742-4658.2010.07671.x/abstract
DOI: 10.1111/j.1742-4658.2010.07671.x